Hoe komt zuurstofrijk bloedplasma in slecht doorbloede weefsels?

Antwoord

Levensfuncties vereisen dat er voedingsstoffen en zuurstof uit het milieu de cellen voortdurend kunnen bereiken.  Eenmaal men te maken heeft met meercellige organismen, is de hoeveelheid nodige zuurstof te groot om enkel via oplossen de cellen te bereiken. 

Daarom ziet men in het dierenrijk reeds bij lagere organismen een molecule die in staat is om zuurstof te vervoeren.  Bij de meeste dieren is deze molecule hemoglobine. Dankzij hemoglobine in de rode bloedcellen kan de mens in het bloed zeventig maal meer zuurstof vervoeren, dan wat mogelijk zou zijn door zuurstof gewoon op te lossen.

De hemoglobine treft men bij de vertebraten aan in de rode bloedcellen.  Het speelt een belangrijke rol in het zuurstoftransport, maar ook in het transport van CO₂ en protonen (wat belangrijk is voor pH van het bloed).

De RBC vervoeren O2 van de longen naar het weefsel en CO2 van de weefsels naar de longen. Wanneer de hemoglobinemolecule O2 opneemt en terug afgeeft, gaan de individuele globineketens in de hemoglobine molecule verschuiven t.o.v. elkaar (zie fig. IV.6).  De contacten tussen a1b1 en a2b2 stabiliseren de molecule. De b ketens glijden langs de a1b1 en a2b2 contacten gedurende oxygenatie en deoxyge­natie. Wanneer er geen O2 in de Hb-molecule aanwezig is, dan zijn de b ketens uit elkaar getrokken.  Dit laat toe dat het 2,3 difosfoglycerinezuur (2,3-DPG) zich tussen de b ketens kan nestelen.  Het 2,3-DPG vermindert de O2 affiniteit van de molecule.  De verandering van positie van de b ketens (het allosteer effect) is ver­antwoordelijk voor de sigmoïde curve van de O2 dissociatiecurve (fig. IV.7). De P₅₀ (d.i. de partiële O2 druk, waarbij de Hb voor 50 % met O2 verzadigd is) in normale omstandigheden 26,6 mm Hg.  Wanneer Hb een verhoogde affiniteit voor O2 heeft, dan verschuift de verzadigingscurve naar links (d.w.z. de P₅₀ zakt) en omgekeerd Fig. IV.7:  De hemoglobine O2 dissociatie curve

wanneer Hb een verlaagde affiniteit voor O2 heeft, dan verschuift de verzadigingscurve naar rechts (d.w.z. de P₅₀ stijgt).

In vivo gebeurt de O2 gasuitwisseling normaal tussen 95 % O2 verzadiging (arterieel bloed) met een gemiddelde arteriële  O2 druk van 95 mm Hg en 70 % verzadiging (veneus bloed) met een gemiddelde veneuze O2 druk van 40 mm Hg.

De normale ligging van de O2 dissociatiecurve hangt af van de concentratie van 2,3-DPG, H⁺ ionen en CO2 in de RBC.  De structuur van de Hb-molecule zelf speelt ook een belangrijke rol.  Hoge concentraties van 2,3-DPG, H⁺ ionen en CO2  en de aanwezigheid van bepaalde hemoglobines zoals sikkelcel Hb (Hb S), verschuift de curve naar rechts. In tegenstelling tot Hb F, die de curve naar links verschuift, omdat Hb F niet in staat is om 2,3-DPG te binden.